Disulfide bonds များသည် ပရိုတင်းများစွာ၏ သုံးဖက်မြင်ဖွဲ့စည်းပုံတွင် မရှိမဖြစ်လိုအပ်သော အစိတ်အပိုင်းတစ်ခုဖြစ်သည်။ဤ covalent bonds များကို extracellular peptides နှင့် protein molecules အားလုံးနီးပါးတွင် တွေ့ရှိနိုင်သည်။
cystine sulfur အက်တမ်သည် cystine sulfur အက်တမ်၏ အခြားတစ်ဝက်နှင့်အတူ covalent တစ်ခုတည်းသောနှောင်ကြိုးကို ပရိုတင်းရှိ မတူညီသော အနေအထားတွင် ထားရှိသောအခါ disulfide နှောင်ကြိုးကို ဖွဲ့စည်းသည်။ဤချည်နှောင်မှုများသည် အထူးသဖြင့် ဆဲလ်များမှ လျှို့ဝှက်ထားသော ပရိုတင်းများကို တည်ငြိမ်အောင် ကူညီပေးသည်။
ထိရောက်သော disulfide နှောင်ကြိုးများဖွဲ့စည်းခြင်းတွင် cysteine များကို မှန်ကန်စွာ စီမံခန့်ခွဲခြင်း၊ အမိုင်နိုအက်ဆစ်အကြွင်းအကျန်များကို ကာကွယ်ခြင်း၊ အကာအကွယ်အုပ်စုများကို ဖယ်ရှားခြင်းနည်းလမ်းများနှင့် တွဲချိတ်ခြင်းနည်းလမ်းများကဲ့သို့သော ကဏ္ဍပေါင်းစုံပါဝင်သည်။
Peptides ကို disulfide နှောင်ကြိုးများဖြင့် စိုက်ထားသည်။
Gutuo သက်ရှိများတွင် ရင့်ကျက်သော disulfide နှောင်ကြိုးကွင်းနည်းပညာပါရှိသည်။peptide တွင် Cys တစ်စုံသာပါ၀င်ပါက၊ disulfide bond ဖွဲ့စည်းခြင်းသည် ရိုးရှင်းပါသည်။Peptides ကို အစိုင်အခဲ သို့မဟုတ် အရည်အဆင့်များဖြင့် ပေါင်းစပ်ထားခြင်း၊
ထို့နောက် pH8-9 ဖြေရှင်းချက်ဖြင့် အောက်ဆီဂျင် ထုတ်ပေးသည်။disulfide bonds နှစ်ခု သို့မဟုတ် ထို့ထက်ပိုသော အတွဲများ ဖွဲ့စည်းရန်လိုအပ်သောအခါ ပေါင်းစပ်မှုမှာ အတော်လေးရှုပ်ထွေးပါသည်။disulfide နှောင်ကြိုးဖွဲ့စည်းခြင်းကို အများအားဖြင့် ပေါင်းစပ်ဖွဲ့စည်းခြင်းအစီအစဉ်တွင် နောက်ကျသော်လည်း၊ တစ်ခါတစ်ရံတွင် preformed disulfides ၏နိဒါန်းသည် peptide ကြိုးများကို ချိတ်ဆက်ခြင်း သို့မဟုတ် ရှည်ထုတ်ခြင်းအတွက် အကျိုးကျေးဇူးရှိသည်။Bzl သည် Cys ကာကွယ်သည့်အဖွဲ့၊ Meb၊ Mob၊ tBu၊ Trt၊ Tmob၊ TMTr၊ Acm၊ Npys စသည်ဖြင့် symbiont တွင် တွင်ကျယ်စွာ အသုံးပြုထားသည်။ကျွန်ုပ်တို့ အပါအဝင် disulphide peptide ပေါင်းစပ်မှုကို အထူးပြုပါသည်။
1. disulfide bonds နှစ်ခုကို မော်လီကျူးအတွင်း ဖွဲ့စည်းပြီး disulfide bonds နှစ်ခုကို မော်လီကျူးများကြားတွင် ဖွဲ့စည်းသည်။
2. disulfide bonds သုံးခုကို မော်လီကျူးအတွင်း ဖွဲ့စည်းပြီး disulfide bonds 3 တွဲကို မော်လီကျူးများကြားတွင် ဖွဲ့စည်းသည်။
3. ကွဲပြားသော peptide အစီအစဉ်များကြားတွင် disulfide နှောင်ကြိုးနှစ်စုံကို ဖွဲ့စည်းသည့် အင်ဆူလင် polypeptide ပေါင်းစပ်မှု
4. disulfide-bonded peptides အတွဲသုံးတွဲကို ပေါင်းစပ်ခြင်း။
Cysteinyl အမိုင်နိုအုပ်စု (Cys) သည် အဘယ်ကြောင့် အလွန်ထူးခြားသနည်း။
Cys ၏ဘေးထွက်ကွင်းဆက်တွင် အလွန်တက်ကြွသော ဓာတ်ပြုအုပ်စုတစ်ခုရှိသည်။ဤအုပ်စုရှိ ဟိုက်ဒရိုဂျင်အက်တမ်များကို ဖရီးရယ်ဒီကယ်များနှင့် အခြားအုပ်စုများဖြင့် အလွယ်တကူ အစားထိုးနိုင်ပြီး ထို့ကြောင့် အခြားသော မော်လီကျူးများနှင့် covalent နှောင်ကြိုးများကို အလွယ်တကူ ဖွဲ့စည်းနိုင်သည်။
Disulfide နှောင်ကြိုးများသည် ပရိုတင်းများစွာ၏ 3D ဖွဲ့စည်းပုံ၏ အရေးကြီးသော အစိတ်အပိုင်းတစ်ခုဖြစ်သည်။Disulphide တံတားနှောင်ကြိုးများသည် peptide ၏ elasticity ကိုလျှော့ချနိုင်သည်၊ တင်းမာမှုကိုတိုးစေသည်၊ ဖြစ်နိုင်ခြေရှိသောပုံအရေအတွက်ကိုလျှော့ချနိုင်သည်။ဤပုံသဏ္ဍာန်ကန့်သတ်ချက်သည် ဇီဝဗေဒလုပ်ဆောင်မှုနှင့် ဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံဆိုင်ရာ တည်ငြိမ်မှုအတွက် မရှိမဖြစ်လိုအပ်သည်။၎င်း၏ အစားထိုးမှုသည် ပရိုတိန်း၏ အလုံးစုံဖွဲ့စည်းပုံအတွက် သိသိသာသာ ဖြစ်နိုင်သည်။Dew, Ile, Val ကဲ့သို့သော Hydrophobic amino acids များသည် helix stabilizer တစ်ခုဖြစ်သည်။cysteine သည် disulfide နှောင်ကြိုးများမဖွဲ့စည်းထားသော်လည်း cysteine ၏ disulfide-bond α-helix ကို တည်ငြိမ်စေသောကြောင့်ဖြစ်သည်။ဆိုလိုသည်မှာ၊ cysteine အကြွင်းအကျန်အားလုံးသည် လျော့ပါးသောအခြေအနေတွင်ရှိနေပါက၊ (-SH၊ အခမဲ့ sulfhydryl အုပ်စုများကို သယ်ဆောင်သည်)၊ helical အပိုင်းအစများ ရာခိုင်နှုန်းမြင့်မားနိုင်မည်ဖြစ်သည်။
cysteine ဖြင့်ဖွဲ့စည်းထားသော disulfide နှောင်ကြိုးများသည် tertiary structure ၏တည်ငြိမ်မှုအတွက် တာရှည်ခံပါသည်။ကိစ္စအများစုတွင်၊ လေးထောင့်ပုံသဏ္ဍာန်ဖွဲ့စည်းမှုအတွက်နှောင်ကြိုးများကြားရှိ SS တံတားများလိုအပ်သည်။တစ်ခါတစ်ရံတွင် disulfide နှောင်ကြိုးများဖွဲ့စည်းသည့် cysteine အကြွင်းအကျန်များသည် မူလဖွဲ့စည်းပုံတွင် ဝေးကွာသည်။disulfide bonds များ၏ topology သည် ပရိုတင်းပင်မဖွဲ့စည်းပုံ တူညီမှုကို ခွဲခြမ်းစိတ်ဖြာခြင်းအတွက် အခြေခံဖြစ်သည်။homologous ပရိုတိန်းများ၏ cysteine အကြွင်းအကျန်များကို အလွန်ထိန်းသိမ်းထားသည်။tryptophan သာလျှင် cysteine ထက် ကိန်းဂဏန်းအရ ပိုထိန်းသိမ်းထားသည်။
cysteine သည် thiolase ၏ catalytic site ၏ဗဟိုတွင်တည်ရှိသည်။Cysteine သည် acyl intermediates များကို substrate ဖြင့် တိုက်ရိုက်ဖွဲ့စည်းနိုင်သည်။လျှော့ချထားသောပုံစံသည် "ဆာလဖာကြားခံ" အဖြစ်လုပ်ဆောင်ပြီး ပရိုတင်းတွင် cysteine ကို လျော့ပါးသောအခြေအနေတွင် ထိန်းသိမ်းပေးသည်။pH နိမ့်သောအခါ၊ မျှခြေသည် လျှော့ထားသော -SH ပုံစံကို နှစ်သက်သည်၊ သို့သော် အယ်ကာလိုင်းပတ်ဝန်းကျင်တွင် -SH သည် -SR အဖြစ် အောက်ဆီဂျင်ဖြစ်ရန် ပိုများပြီး R သည် ဟိုက်ဒရိုဂျင်အက်တမ်မှလွဲ၍ ကျန်တစ်ခုဖြစ်သည်။
Cysteine သည် ဟိုက်ဒရိုဂျင်ပါအောက်ဆိုဒ်နှင့် အော်ဂဲနစ်ပါအောက်ဆိုဒ်များကို အဆိပ်ဖြေဆေးအဖြစ် ဓာတ်ပြုနိုင်သည်။
စာတိုက်အချိန်- မေ ၁၉-၂၀၂၃