Antimicrobial peptides ၏ လက္ခဏာလေးရပ်

အဆိုပါ ပိုးမွှားကင်းစင်သော peptides များသည် အင်းဆက်များ၊ နို့တိုက်သတ္တဝါများ၊ ကုန်းနေရေနေသတ္တဝါများ စသည်တို့၏ ကာကွယ်ရေးစနစ်များမှ ဆင်းသက်လာပြီး အဓိကအားဖြင့် အမျိုးအစား လေးခု ပါဝင်သည်-

1. cecropin သည် အခြားအင်းဆက်များတွင် အဓိကတွေ့ရှိရသော Cecropiamoth ၏ ခုခံအား lymph တွင် မူလရှိပြီး၊ အလားတူ ဘက်တီးရီးယားပိုးသတ်သည့် peptide များကို ဝက်အူများတွင်လည်း တွေ့ရှိရသည်။၎င်းတို့ကို ပုံမှန်အားဖြင့် ပြင်းထန်စွာ အယ်ကာလိုင်း N-terminal ဒေသနှင့် ပြီးနောက် ရှည်လျားသော hydrophobic အပိုင်းအစတစ်ခုဖြင့် သွင်ပြင်လက္ခဏာများရှိသည်။

2. Xenopus antimicrobial peptides (magainin) သည် ဖားများ၏ ကြွက်သားများနှင့် အစာအိမ်မှ ဆင်းသက်လာသည်။xenopus antimicrobial peptides ၏ဖွဲ့စည်းပုံသည် အထူးသဖြင့် hydrophobic ပတ်ဝန်းကျင်များတွင် helical ဖြစ်သည်ကိုတွေ့ရှိရသည်။lipid အလွှာများရှိ xenopus antipeptides ၏ဖွဲ့စည်းပုံကို N-labeled solid-phase NMR မှလေ့လာခဲ့သည်။acylamine resonance ၏ ဓာတုပြောင်းလဲမှုအပေါ် အခြေခံ၍ xenopus antipeptides ၏ helices များသည် အပြိုင် bilayer မျက်နှာပြင်များဖြစ်ပြီး ၎င်းတို့သည် 13mm လှောင်အိမ်တစ်ခုအဖြစ် ပေါင်းစည်းနိုင်ပြီး 30mm အကွာအဝေးရှိသော helical structure နှင့် 13mm လှောင်အိမ်တစ်ခုအဖြစ်သို့ ရောက်ရှိသွားနိုင်ပါသည်။

3. defensin ကာကွယ်ရေး peptides များသည် လူသား၏ polykaryotic neutrophil ယုန် polymacrophages မှ ဆင်းသက်လာပြီး တိရစ္ဆာန်များ၏ အူတွင်းဆဲလ်များနှင့် အူဆဲလ်များ အပြည့်အစုံပါရှိသည်။နို့တိုက်သတ္တဝါကာကွယ်ရေး peptides နှင့်ဆင်တူသော ပဋိဇီဝပိုးသတ်ဆေးအုပ်စုတစ်စုကို “အင်းဆက်ကာကွယ်ရေးပပိုက်များ” ဟုခေါ်သော အင်းဆက်များမှ ထုတ်ယူခဲ့သည်။နို့တိုက်သတ္တဝါ ကာကွယ်ရေး ပက်တီဒက်များနှင့် မတူဘဲ အင်းဆက်ပိုးမွှားကာကွယ်ရေး ပက်ပိုက်များသည် ဂရမ်-အပြုသဘော ဘက်တီးရီးယားများကိုသာ နှိမ်နင်းနိုင်သည်။အင်းဆက်ပိုးမွှားကာကွယ်ရေး peptides တွင် Cys အကြွင်းအကျန်ခြောက်ခုပါရှိသည်၊ သို့သော် disulfide အချင်းချင်းချိတ်ဆက်ခြင်းနည်းလမ်းမှာ မတူညီပါ။Drosophila melanogast မှထုတ်ယူထားသော ဘက်တီးရီးယားပိုးမွှားကင်းစင်သော peptides ၏ ပေါင်းစပ်ဖွဲ့စည်းမှုပုံစံသည် အပင်ကာကွယ်ရေး peptides နှင့် ဆင်တူသည်။ကြည်လင်သောအခြေအနေအောက်တွင်၊ ကာကွယ်ရေး peptides များကို dimers အဖြစ်တင်ပြသည်။

””

4.Tachyplesin သည် မြင်းခွာကန်းဟုခေါ်သော မြင်းခွာရွက်မှဆင်းသက်လာသည်။Configuration လေ့လာမှုများက ၎င်းသည် antiparallel B-folding configuration (3-8 positions၊ 11-16 positions) ကို လက်ခံရရှိကြောင်းပြသသည်၊β-angle သည် တစ်ခုနှင့်တစ်ခု (8-11 positions) ကိုချိတ်ဆက်ထားပြီး disulfide bonds နှစ်ခုကို 7 နှင့် 12 positions အကြားနှင့် 3 နှင့် 16 positions ကြားတွင်ထုတ်ပေးပါသည်။ဤဖွဲ့စည်းပုံတွင်၊ hydrophobic amino acid သည် လေယာဉ်၏တစ်ဖက်ခြမ်းတွင် တည်ရှိပြီး cationic အကြွင်းအကျန်ခြောက်ခုသည် မော်လီကျူး၏အမြီးတွင် ပေါ်လာသောကြောင့် ဖွဲ့စည်းပုံသည် biophilic ဖြစ်သည်။

အလျားနှင့် အမြင့် ကွဲပြားသော်လည်း၊ ဆန့်ကျင်ဘက် ပိုးမွှား Peptides အားလုံးနီးပါးသည် သဘာဝတွင် cationic ဖြစ်သည်၊အမြင့်ဆုံးမှာ alpha-helical ပုံစံနဲ့ပဲဖြစ်ဖြစ်၊β-folding, bitropic ဖွဲ့စည်းပုံသည် ဘုံအင်္ဂါရပ်ဖြစ်သည်။


ပို့စ်အချိန်- ဧပြီလ 20-2023